วันอังคารที่ 24 กันยายน พ.ศ. 2556


สารชีวโมเลกุล


     สารชีวโมเลกุลเป็นสารที่ สิ่งมีชีวิตใช้ในการดํารงชีวิต ซึ่งจําแนกได้เป็น 4 ประเภทได้แก่
โปรตีน คาร์โบไฮเดรต ลิปิด และกรดนิวคลีอิก ซึ่งทั้งสี่ประเภทเกี่ยวข้องกับการดํารงชีวิตคือช่วยให้
ร่างกายเจริญเติบโต ให้พลังงานในการทํากิจกรรมต่างๆ ช่วยให้ร่างกายแข็งแรง และช่วยถ่ายทอด
ลักษณะทางพันธุกรรมอาหารที่รับประทานเข้าไปมีสารอาหาร 6 ประเภทคือ ไขมัน คาร์โบไฮเดรต
โปรตีน แร่ธาตุ วิตามิน และนํา ซึ งแร่ธาตุ วิตามิน และนําไม่ใช่สารชีวโมเลกุลเนื่องจากเป็นสาร
อนินทรีย์ สารชีวโมเลกุลที กล่าวไปทั้ง 4 ประเภทที กล่าวไปนี้มีโครงสร้าง สมบัติ การเกิดปฏิกิริยา
อย่างไร จะได้ศึกษาจากบทนี้

โปรตีน

โปรตีน (Protein) 


 โปรตีนเป็นสารประเภทพอลิเพปไทด์ที มีโครงสร้างของโมเลกุลที ซับซ้อน มีธาตุประกอบ
หลักซึ งประกอบด้วย คาร์บอน ไฮโดรเจน ออกซิเจน และไนโตรเจน โปรตีนเป็นสารที พบมากที สุด
ในสิ งมีชีวิตมากกว่าครึ งหนึ งของนําหนักแห้ง (dry weight) ของเซลล์ทั่วไป โปรตีนมีบทบาทสําคัญ
ในกระบวนการทางชีวเคมีทุกชนิด ดังนั้นความรู้เกี่ยวกับโครงสร้างและการทํางานของโปรตีนจึงมี
ความสําคัญมาก 
 1. กรดอะมิโนและพันธะเพปไทด์  เมื อสลายโปรตีนด้วยกรดจะได้สารอินทรีย์ง่ายๆ เรียกว่า กรดอะมิโน (amino acid) ซึ งมี
สูตรโครงสร้างเป็น NH2
-CHR-COOH ในสูตรโครงสร้างนี้อะตอมคาร์บอนในตําแหน่งอัลฟาจะเป็น
อะตอมคาร์บอนไม่สมมาตร (asymmetric carbon atom) ดังนั้นกรดอะมิโนทุกตัว นอกจากไกลซีน 
จะมีสเตริโอไอโซเมอร์ได้สองชนิด คือ D- และ L- โดยที กรดอะมิโนในธรรมชาติส่วนใหญ่เป็นชนิด L-isomer  

     โปรตีนเกิดจากกรดอะมิโนสร้างพันธะด้วยพันธะเพปไทด์ เชื่อมต่อกันระหว่างโมเลกุล ซึ่งมี
การจัดเรียงลําดับ ชนิด และจํานวนที แตกต่างกัน เกิดเป็นโครงสร้างโมเลกุลขนาดใหญ่ที มีมวล
โมเลกุลมาก 
    โปรตีนเป็นพอลิเมอร์ธรรมชาติที เกิดจากการรวมตัวของกรดอะมิโนจํานวนมาก โปรตีนมี
หลายชนิด โปรตีนนับหมื นชนิดในร่างกายประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิดเป็นโครงสร้างพื0นฐาน
กรดอะมิโนบางชนิดร่างกายสังเคราะห์ขึ้นเองได้ บางชนิดร่างกายสังเคราะห์ขึ้นเองไม่ได้เรียก
กรดอะมิโนที สังเคราะห์ขึ้นเองไม่ได้นี้ ว่า กรดอะมิโนจําเป็ น ซึ งได้แก่ เมไทโอนีน
ทรีโอนีน ไลซีน เวลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน ฟีนิวอะลานีน ทริปโตเฟน ฮีสติดีน และอาร์จีนีน เมื่อ
พิจารณากรดอะมิโนแต่ละชนิดจะมีองค์ประกอบพื้นฐานที เหมือนกันคือ หมู่คาร์บอกซิลิก และ หมู่เอ
มีน ซึ งหมู่อะมิโนเหล่านี้สามารถแบ่งออกเป็น4 ชนิดหลักได้แก่hydrophobic polar acidic และ
basic บทบาทของกรดอะมิโนแต่ละชนิดในการทํางานของโปรตีนขึ้นอยู่กับคุณสมบัติของโซ่ข้าง 4
ประการ ได้แก่ ลักษณะความมีขั้ว คุณสมบัติการแตกตัว ความสามารถในการเกิดพันธะไฮโดรเจน
และ คุณสมบัติเฉพาะตัวของสาร
ตาราง โครงสร้างและชนิดของกรดอะมิโนที)มีโซ่ข้างมีขั้ว (Polar, Uncharged) (Garrett, 2548)

ตาราง โครงสร้างและชนิดของกรดอะมิโนทีมีโซ่ข้างเป็นกรด (Acidic) (Garrett, 2548)

ตาราง โครงสร้างและชนิดของกรดอะมิโนทีมีโซ่ข้างเป็นเบส (basic) (Garrett, 2548)
ในบางครั้งจําแนกสารตามความแตกต่างกันที โซ่แขนง หรือ R group ได้ 7 แบบได้แก่ กลุ่ม
aliphatic ได้แก่ ไกลซีน อะลานีน เวลีน ลูซีน และ ไอโซลูซีนกลุ่ม aromatic ได้แก่  
เฟนิลอะลานีน ทริปโตเฟน และ ไทโรซีน กลุ่ม Sulphur ได้แก่ ซีสเตอีน และ เมไธโอนีน กลุ่ม 
acidic ได้แก่ กรดแอสปาร์ติค และ กรดกลูตามิค กลุ่ม basic ได้แก่ ไลซีน อาร์จินีน และ  
ฮีสติดีน กลุ่ม amide ได้แก่ แอสปาราจีน และ กลูตามีนกลุ่ม Hydroxy ได้แก่ เซรีน และ  
ธรีโอนีน และกลุ่มสุดท้ายได้แก่ กลุ่ม Imino ได้แก่ โปรลีน  
2. คุณสมบัติของกรดอะมิโน  เนื่องจากกรดอะมิโนมีหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลิกเป็นหมู่ฟังก์ชันจึงมีสมบัติดังนี้
การละลายนํา กรดอะมิโนเป็นผลึกของแข็งสีขาว ละลายนําได้และละลายในโมเลกุลที มีขั้ว จุด
หลอมเหลวของกรดอะมิโนค่อนข้างสูงเมื่อเทียบกับสารอินทรีย์อื่นๆ ที่มีมวลโมลเลกุลใกล้เคียงกัน 
เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวระหว่างโมเลกุลเป็นพันธะไฮโดรเจน ความเป็นกรด-เบสของกรดอะมิโนมี
สมบัติเป็นทั้งกรดและเบส เนื่องจากมีองค์ประกอบเป็นหมู่ฟังก์ชันของ –COOH ซึ งมีสมบัติเป็นกรด และหมู่ –NH2ซึ่งมีสมบัติเป็นเบส กรดอะมิโนจึงเป็นสาประเภทแอมโฟเทอริก ซึ่งแตกตัวเป็นไอออนในสารละลายได้คล้ายสารประกอบไอออนิก ต่างกันที่ โมเลกุลของกรดอะมิโนมีทั้งประจุบวกและประจุลบ จึงเกิดเป็นไอออน 2 ขั้วที เรียกว่า zwiiter ion ทําให้ผลรวมของประจุไฟฟ้าในโมเลกุลเป็นศูนย์

และเมื่อทําปฏิกิริยากับเบสจะได้


และเมื่อพิจารณาค่า pK ของกรดอะมิโนแต่ละชนิดตัวอย่างเช่น อะลานีนซึ งมีค่า pKaCเท่ากับ 2.4
และ pKaNเท่ากับ 9.9 หากนําค่า pKaC บวกกับ pKaNแล้วหาร 2 จะได้ค่า PKIซึ งเรียกค่านี0ว่า 
Isoelectric point ซึ งเป็นค่าที ทําให้ประจุรวมของกรดอะมิโนมีประจุรวมเป็นศูนย์ แสดงดังสมการ

และเมื อพิจารณากรดอะมิโนที มีสมบัติเป็นกรด เช่นกรดแอสปาติคพบว่ามีค่า pKaCเท่ากับ 2.0pKaN
เท่ากับ 9.9 และ pKaRเท่ากับ 3.9 เมื อพิจารณาสมการเคมีพบว่าสามารถหาค่า pI ได้จาก ผลรวม
ของ pKaC กับ pKaR แล้วหาร 2 ได้ pI เท่ากับ 2.95  

3. การสังเคราะห์ ααα-amino acids  การสังเคราะห์กรดอะมิโนทําได้หลายวิธี วิธีการหนึ่งที ใช้ได้แก่วิธี Strecker Synthesis โดย
ใช้ ไฮโดรเจนไซยาไนด์และแอมโมเนียทําปฏิกิริยากับแอลดีไฮด์ ดังสมการ 
4.โครงสร้างของโปรตีน
 สิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ใช้กรดอะมิโนเป็นสารตั้งต้นในการสังเคราะห์โปรตีน โดยกรดอะมิโน
หลายโมเลกุลยึดเหนี ยวกันด้วยพันธะเพปไทด์ ถ้ากรดอะมิโน 2 โมเลกุลเกิดปฏิกิริยารวมตัวกันจะ
ได้สารประกอบที เรียกว่า ไดเพปไทด์ กรดอะมิโน 3 โมเลกุลทําปฏิกิริยารวมตัวกันจะได้
สารประกอบ ไตรเพปไทด์ และถ้ากรดอะมิโนหลายๆ โมเลกุลทําปฏิกิริยากันจนเกิดเป็นสายยาว
เรียกว่า พอลิเพปไทด์  
ในการเขียนสูตรโครงสร้างเปปไทด์จะหันด้าน –NH2ไว้ด้านซ้ายมือ และ –COOH ไว้ด้านขวามือ
และเรียกด้านที มี -NH2ว่า N-terminal และ ด้าน –COOH ว่า C-terminal  
5.การเรียกชื)อโปรตีน  การเรียกชื่อโปรตีนไดเพปไทด์และไตรเพปไทด์ ให้เรียกชื อตามลําดับของกรดอะมิโน โดย
เรียกชื่อกรดอะมิโนลําดับแรกด้วยการลงท้ายด้วย –yl ตามด้วยชื อกรดอะมิโนตัวสุดท้าย 
เช่น 
6.การทดสอบพันธะเพปไทด์  การทดสอบพันธะเพปไทด์ด้วยสารละลายเจือจาง CuSO4ในสารละลายเบส เรียกว่าปฏิกิริยา ไบยูเรต ซึ่งจะให้ผลกับสารที ประกอบด้วยพันธะเพปไทด์ตั้งแต่ 2 พันธะขึ้นไป เป็นปฏิกิริยาที่ใช้ทดสอบสารประเภทโปรตีนได้ทุกชนิด รวมถึงผลิตภัณฑ์ที่เกิดจากการไฮโดรไลซ์โปรตีนที ยังเป็นโมเลกุลขนาดใหญ่ ซึ่งให้ผลการทดสอบเป็นสีนําเงินม่วง

7. ไฮโดรไลซิสเปปไทด
เมื่อโปรตีนหรือเปปไทด์ถูกreflux กับกรด HCl ความเข้มข้น 6M พันธะเอไมด์จะถูกย่อย
สลายกลายเป็นกรดอะมิโนได้ ซึ่งเราสามารถทดสอบว่ามีกรดอะมิโนหรือไม่โดยใช้  Ninhydrin โดย Ninhydrin  จะทําปฏิกิริยากับ α-amino acids ให้สีม่วงเกิดขึ้น ซึ่ง Ninhydrin  จะไม่สามารถ เกิดปฏิกิริยากับ proline ได้เนื องจาก proline มีตําแหน่ง α-amino acid เป็น secondary amide จึงไม่เกิดปฏิกิริยากับNinhydrin 
8.โครงสร้างของโปรตีน
เนื่องจากโปรตีนเป็นโมเลกุลขนาดใหญ่ซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนจํานวนมากซึ่งยึดเหนี่ยว
กันด้วยพันธะเพปไทด์และพันธะชนิดอื่นๆ ทําให้โปรตีนมีโครงสร้าง 4 ระดับคือ

8.1 โครงสร้างปฐมภูมิ (Primary structure)
เป็นโครงสร้างที แสดงการจัดลําดับ ชนิด และ จํานวนโมเลกุลของกรดอะมิโนในสายพอลิเมอร์โซ่ยาว ซึ่งโปรตีนแต่ละชนิดจะมลําดับของชนิดและจํานวนโมเลกุลของกรดอะมิโนที แน่นอน การจัดลําดับกรดอะมิโนโครงสร้างปฐมภูมิกําหนดให้ปลายหมู่อะมิโนอยู่ด้านซ้าย(N-terminal)  และ ปลายคาร์บอกซิลิกอยู่ด้านขวา  (C-terminal) 
8.2 โครงสร้างทุติยภูมิ (secondary structure) เป็นโครงสร้างที เกิดจากการขดหรือม้วนตัวของโครงสร้างปฐมภูมิ ถ้าเกิดจากการสร้างพันธะไฮโดรเจนระหว่าง C=O ของ กรดอะมิโนหนึ งกับ N-H ของกรดอะมิโนถัดไปอีก 4  หน่วยในสายพอลิเพปไทด์เดียวกันจะเกิดโครงสร้างในลักษณะบิดเป็นเกลียวซึ งเรียกโครงสร้างทุติยภูมิชนิดนี้ว่า เกลียวแอลฟา และถ้าเกิดจากการสร้างพันธะไฮโดรเจนระหว่างC=O กับ N-H ของกรดอะมีโนระหว่างสายพอลิเพปไทด์ที่อยู่คู่กันจะเกิดโครงสร้างแบบแผ่น เรียกว่าแผ่นพลีทบีต้านอกจากจะเกิดพันธะไฮโดรเจนแล้วยังสามารถเกิดพันธะไดซัลไฟด์พันธะไอออนิก ฯ
8.3 โครงสร้างตติยภูมิ (tertiary structure)
ซึ่งประกอบด้วยโครงสร้างทุติยภูมิหลายส่วนรวมกัน โดยมีแรงยึดเหนียวอ่อนๆ คล้ายโครงสร้างทุติยภูมิ โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนแต่ละชนิดมีลักษณะจําเพาะขึ้นอยู่กับลําดับของกรดอะมิโนในสายพอลิเพปไทด์ ทําให้เกิดโครงสร้างที เหมาะสมในการทําหน้าที ต่างๆ ของโปรตีน
รูปที 3.4โครงสร้างทุติยภูม


8.4 โครงสร้างจตุรภูมิ (quaternary structure)  เกิดจากการรวมตัวของ
หน่วยย่อยชนิดเดียวกันหรือต่างชนิดกันของโครงสร้างตติยภูมิ โดยมีแรงยึดเหนียวเหมือนกับใน
โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิลักษณะโครงสร้างใหม่ขึ้นอยู่กับโครงสร้างตติยภูมิซึ่งเป็นหน่วยย่อย 
โดยอาจรวมกันเป็นลักษณะเป็นก้อนกลม เช่น ฮีโมโกลบินหรือเป็นมัดเส้นใย เช่น คอลลาเจน  




9. ชนิดและหน้าที่ของโปรตีน  การจัดจําแนกโปรตีนตามตามลักษณะโครงสร้างของสายพอลิเมอร์จําแนกได้ 2 ประเภาท
ดังนี้ โปรตีนเส้นใย (fiber protein) เกิดจากสายพอลิเพปไทด์หลายเส้นเรียงขนานกัน และพันรอบ
กันเองคล้ายเส้นเชือก ละลายนําได้น้อยส่วนใหญ่ทําหน้าที เป็นโปรตีนโครงสร้าง เพราะมีความ
แข็งแรงและยืดหยุ่นสูง ตัวอย่างโปรตีนชนิดนี้ได้แก่ ไฟโบรอินในเส้นไหม อีลาสตินในเอ็น คอลลา
เจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน เคราตินในผม ขน เล็บ เป็นต้น

โปรตีนก้อนกลม(globular protein) เกิดจากสายพอลิเพปไทด์ม้วนขดพันกันเป็นก้อนกลม
ละลายนํ0าได้ดี ส่วนใหญ่ทําหน้าที เกี ยวกับเมทาบอลิซึมต่างๆ ที เกิดขึ้นภายในเซลล์ ตัวอย่างของ
โปรตีนก้อนกลม เช่น เอนไซม์ ฮอร์โมนอินซูลิน ฮีโมโกลบิน โกลบูลินในพลาสมา เป็นต้น 
นอกจากจะแบ่งโปรตีนตามโครงสร้างแล้วยังสามารถแบ่งตามหน้าที ได้ดังตาราง 
ตาราง ชนิด หน้าที  และแหล่งที พบของโปรตีน

9. เอนไซม์ (Enzyme)   เอ็นไซม์เป็นโปรตีนที ทําหน้าที่ เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาในเซลล์สิ งมีชีวิต ความหมายของเอนไซม์
คือ โปรตีนที มีลักษณะก้อนกลมทําหน้าที เร่งปฏิกิริยาการเปลี ยนแปลงของสารอาหารต่างๆ ใน
ร่างกาย และมีความจําเพาะต่อปฏิกิริยาและสารที ช่วยเร่งปฏิกิริยาโดยไม่ต้องเพิ มอุณหภูมิหรือ
เปลี ยนแปลงค่า pH ซึ งส่งผลให้ร่างกายสามารถควบคุมปฏิกิริยาต่างๆ ได้อย่างเหมาะสม 
 การเรียกชื อเอนไซม์ ให้เรียกชื อเหมือนสับสเตรทที เกิดปฏิกิริยากับเอนไซม์แล้วลงท้าย
พยางค์เป็น เ-ส เช่น ซูโครส เป็น ซูเครส อะไมโลส เป็น อะไมเลส มอลโทส เป็น มอลเทสเป็นต้น
9.1 สมบัติของเอนไซม์   
1) มีความจําเพาะเจาะจง เอนไซม์ชนิดหนึ งใช้ได้กับสับสเตรตเพียงชนิดเดียว
เท่านั0น 
  2) เอมไซม์ทําหน้าที เป็นคะตะเลสที มีประสิทธิภาพสูง สามารถเร่งปฏิกิริยาได้หลาย
เท่ามากกว่าเมื อไม่ใส่เอมไซม์

9.2 การทํางานของเอนไซม์   เริ่มต้นด้วยสารตั้งต้นที เรียกว่า สับสเตรต จับกับโมเลกุลของเอนไซม์ด้วยการต่อ
กับผิวของเอนไซม์ในส่วนที เรียกว่า บริเวณเร่ง (Active site) ซึ งเป็นบริเวณที มีความจําเพาะและ
สามารถต่อกันได้พอดีกับสับสเตรทเพียงชนิดเดียวเท่านั้น จึงเปรียบได้กับแม่กุญแจกับลูกกุญแจ 
จากนั้นเอนไซม์กับสับสเตรตเกิดการเปลี่ยนแปลงไปเป็นสารประกอบเชิงซ้อน ซึ่งจะสลายตัวให้
ผลิตภัณฑ์และเอนไซม์กลับคืนมาซึ่งเอนไซม์เมื่อเกิดสารประกอบเชิงซ้อนจะทําให้พลังงานกระตุ้นมี
ค่าน้อยลงจึงทําให้เกิดปฏิกิริยาได้ง่ายขึ้น






ต่อมานักวิทยาศาสตร์พบว่าบริเวณตัวเร่งของเอนไซม์สามารถถูกเหนี ยวนําให้เหมาะสมกับ
สับสเตรตที เข้ามาจับหรืออาจเปลี ยนแปลงรูปร่างได้
9.3 ปัจจัยที)มีผลต่อการทํางานของเอนไซม์   1) อุณภูมิ เอนไซม์จะทํางานได้ดีจะต้องอยู่ในอุณหภูมิที เหมาะสม
  2) pHเป็นปจจัยหนึ งที มีผลต่อการทํางานของเอนไซม์ที ทําหน้าที เร่งปฏิกิริยา หาก 
pH ไม่เหมาะสมจะทําให้เอนไซม์ทําหน้าที ไม่เต็มที่  
  3) ความเข้มข้นของเอนไซม์ หากเพิ มความเข้มข้นจะช่วยเร่งปฏิกิริยาให้เกิดเร็วขึ0น 
แต่ถ้ามากเกินพออัตราการเกิดปฏิกิริยาจะมีค่าคงที   
  4) ปริมาณสารตั0งต้น มีผลต่ออัตราการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ เมื่อเพิ่มสับสเตรต 
อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้น แต่เมื่อยิ่งเพิ่มปริมาณของสับสเตรตมากเกินพอ อัตราการ
เกิดปฏิกิริยาจะไม่เกิดเร็วขึ้น เมื่อระดับหนึ่งอัตราการเกิดปฏิกิริยาจะคงที่ เนื่องจากไม่ได้เพิ่มปริมาณ
ของเอนไซม์ 
10. การแปลงสภาพโปรตีน  โปรตีนแต่ละชนิดมีโครงสร้างสามมิติที จําเพาะต่อการทํางานที แตกต่างกัน ถ้าแรงยึดเหนี ยว
ในโครงสร้างสามมิติของโปรตีนถูกทําลาย จะทําให้โครงสร้างของโปรตีนเปลี ยนแปลงไป โดยการ
คลายตัวออกและไม่สามารถทําหน้าที ทางชีวภาพได้ เรียกว่า การแปลงสภาพโปรตีน ซึ งปจจัยที ทําั
ให้โปรตีนเกิดเปลี ยนสภาพได้แก่ ความร้อน pH เติมเอทานอลการเติม Pb(NO3)2ลักษณะการแปลงสภาพของโปรตีน ได้แก่ การแข็งตัว ไม่ละลายนํา เกิดตะกอนขุ่นขาว จับตัวเป็นก้อนขุ่นขาว เนื่องจากเสียสภาพทางชีวภาพและความเป็นระเบียบของโครงสร้าง กลไกการเสียสภาพโปรตีนใน
สภาวะที เป็นกรด-เบส ได้แก่ โปรตีนจะให้หรือรับ H+ แล้วเกิดเป็นไอออน สามารถจับไอออนอื่นได้ 
และไอออนลบที แตกตัวออกจากสารละลายกรดเป็นไอออนขนาดใหญ่ จึงทําให้ไอออนของโปรตีน
รวมตัวกันเป็นก้อนได้ ในตัวทําละลายอินทรีย์สารจะเกิดพันธะไฮโดรเจนกับโปรตีน ทําให้โปรตีน
แข็งตัวและละลายนําได้น้อยลง ในสารละลายที มีไอออนของโลหะหนัก เช่น Pb2+ และ Ag+
จะเกิดการจับตัวระหว่างไอออนบอกของโลหะหนักกับกรดอะมิโนในโปรตีนด้านคาร์บอกซิล เกิดเกลือคาร์บอกซิเลต ซึ งละลายนําได้น้อยลง จึงเกิดการตกตะก้อน 

คาร์โบไฮเดรต (Carbohydrate)
 คาร์โบไฮเดรต (Carbohydrate)(มนตรี, 2542) เป็นสารชีวโมเลกุลที่สําคัญที่เป็นองค์ประกอบของสิ่งมีชีวิตทุกชนิด คําว่าคาร์โบไฮเดรตมีรากศัพท์มาจากคําว่า คาร์บอน (carbon) และคําว่าไฮเดรต (hydrate) อิ่มตัวไปด้วยนํา ซึ่งรวมกันก็หมายถึงคาร์บอนที่ อิ่มตัวไปด้วยนํา เนื่องจากสูตรเคมีอย่างง่ายก็คือ (C•H2O)nซึ ง n≥3 หน่วยที เล็กทีสุดของคาร์โบไฮเดรตก็คือนําตาลโมเลกุลเดี ยวหรือเรียกว่าโมโนแซคคาร์ไรด์  คาร์โบไฮเดรตที พบทั วไปในชีวิตประจําวัน ได้แก่ นําตาล แป้ง เซลลูโลส และไกลโคเจน โดยส่วนใหญ่พบแป้งและเซลลูโลสในพืช ส่วนไกลโคเจนพบในเซลล์เนื่อเยื่อ นําไขข้อในสัตว์และผนังเซลล์ คาร์โบไฮเดรตเป็นสารประกอบประเภทแอลดีไฮด์ (aldehyde) หรือ คีโตน (ketone) ที่ มี
หมู่ไฮดรอกซีหลายหมู่ซึ งเราสามารถจําแนกคาร์โบไฮเดรตสามจําพวกใหญ่ๆ ตามจํานวนหน่วยของ
นําตาลได้ดังนี้
1. มอนอแซ็กคาไรด์ (Monosaccharide) 
หรือนําตาลโมเลกุลเดียว นําตาลโมเลกุลเดียวเป็นหน่วยนําตาลที เล็กที สุดประกอบด้วยคาร์บอน 3 ถึง 8 อะตอม จึงสามารถจําแนกนําตาลประเภทโมเลกุลเดียวตามจํานวนคาร์บอนที เป็นองค์ประกอบคือ
มอนอแซ็กคาไรด์ที พบมากในธรรมชาติส่วนใหญ่เป็นเพนโทสและเฮกโซส เพนโทสที พบ
มากได้แก่ ไรโบสและไรบูโรส และ เฮกโซสที มากได้แก่ กลูโคส ฟรักโทส และกาแลกโทสซึ่งมี
โครงสร้างดังนี้

 และหากจําแนกนําตาลเพนโทสและเฮกโซสตามหมู่ฟังก์ชันสามารถจําแนกได้สองกลุ่ม
ได้แก่ กลุ่มของนําตาลที มีหมู่อัลดีไฮด์จะเรียกนําตาลเหล่านี้ว่าอัลโดส (Aldose) เช่น ไรโบส กลูโคส กาแลกโทส แอลโทรส แอลโลส เป็นต้น และกลุ่มนําตาลที มีหมู่ฟังก์ชันเป็นคีโตนจะเรียกนําตาลกลุ่มนี้ว่าคีโตส (Ketose) ตัวอย่างเช่น นําตาลไรบูโรสนําตาลฟรักโทส นําตาลซอร์โบส เป็นต้น นําตาล
โมเลกุลเดี ยวเหล่านี0มักมีคาร์บอนที ไม่สมมาตร (Asymmetric carbon) กล่าวคือ พันธะทั0งสี ของ
อะตอมนี0จับกับหมู่ที ไม่เหมือนกัน ซึ งเมื อนํ0าตาลโมเลกุลเดี ยวมีคาร์บอนที ไม่สมมาตรมากกว่าหนึงอะตอมจะมีจํานวนไอโซเมอร์เพิ มขึ0น โดยจํานวนไอโซเมอร์สามารถคิดได้จาก 2n 
โดยที  n คือจํานวนคาร์บอนที ไม่สมมาตรในโมเลกุล และการกําหนดไอโซเมอร์หน้าชื อของนํ0าตาลว่าเป็น D- หรือ L- ให้ดูตําแหน่งของหมู่ OH บนคาร์บอนที ไม่สมมาตรที อยู่ห่างจากหมู่ฟังก์ชันคาร์บอนิลมากที สุด โดยที หาก OH อยู่ด้านขวามือ จะเป็น D-isomer (R configuration) แต่ถ้า OH อยู่ซ้ายมือจะ
เป็น L-isomer (S configuration) และถ้านํ0าตาลโมเลกุลเดี ยวมีหมู่ OH ที ต่ออยู่กับคาร์บอนที ไม่สมมาตรต่างกันเพียงตําแหน่งเดียวเรียกว่าเป็น epimer กันดังนั0น D-Glucose กับ D-Galactose จึง
เป็นคู่ epimer กัน และหากตําแหน่ง OH ต่างกันมากกว่าหนึ งตําแหน่ง เรียกว่าเป็นไอโซเมอร์ชนิด 
diastereomer หรือ diastereoisomer กัน เมื่อพิจารณาโครงสร้างของมอนอแซ็กคาไรด์ทั0ง 5 ชนิดที พบมากที สุด พบว่ามีสูตรทั่วไป RCOH และ RCOHCOR ซึ งจะมีสมบัติเป็นตัวรีดิวซ์และสามารถรีดิวซ์คอปเปอร์ (II) ไอออนในสารละลายเบเนดิกต์ เกิดเป็ นคอปเปอร์ (I) ออกไซด์ซึ งเป็ นตะกอนอิฐสีแดง ดังนั้น ไรโบส กลูโคส กาแลกโทส ไรบูโรสและฟรักโทสแบบโซ่เปิดซึ งมีหมู่ฟังก์ชันดังกล่าวจึงสามารถ
ทดสอบได้ด้วยสารละลายเบเนดิกต์ 

1.1 การเกิดวงในนําตาล
  ในธรรมชาติมอนอแซ็กคาไรด์ส่วนใหญ่มีโครงสร้างที เป็นวง เนื่องจากเป็นโครงสร้างที เสถียรกว่าโครงสร้างแบบโซ่เปิด โดยการสร้างโครงสร้างแบบวงเกิดจากการเกิดปฏิกิริยาระหว่าง -C=O กับ –OH ในโมเลกุลเดียวกัน แสดงดังภาพซึ่งการปิดวงของนําตาล DGlucose มีลักษณะคล้ายวง pyran จึงเรียกนําตาลที มีวงชนิดนี้ว่า Pyranose ส่วนนํ0าตาล Dfructose มีลักษณะวงคล้าย Furan จึงเรียกนํ0าตาลชนิดนี0ว่า Furanose  ในการเกิดวงทําให้นําตาลมีไอโซเมอร์เพิ่มอีกสองรูปคือ อัลฟา (α) และ เบต้า (β) 
ซึ งต่างกันที ตําแหน่ง OH และ H เมื อเกิดการปิดวง วง –OH อยู่ด้านล่างของวงจะเรียกว่าโครงสร้าง
แบบอัลฟา และ –OH อยู่ด้านบนเรียกเบต้า ซึ งเรียกไอโซเมอร์ชนิดนี0ว่าอะโนเมอร์ (anomer) และ
คาร์บอนตําแหน่งที เกิดจะเรียกว่า anomeric carbon การแสดงสูตรโครงสร้างนํ0าตาลสามารถแสดง
แบบ Fischer projection Haworth projection หรือ แบบ chair form ดังตัวอย่าง

2.2 ปฏิกิริยาของน้ำตาล


 1) Glycoside formation  
เมื อนํา D-glucose ละลายใน ethanol โดยมีแก๊ส HCl จะเกิด methyl acetals เกิดขึ0น โดย 
acetal ของ glucose เรียกว่า glucoside, acetal ของ mannose เรียกว่า mannosides, acetal ของ 
fructose เรียกว่า fructosides เป็นต้น 
2) Enolization, Tautomerization และ Isomerization
 เมื อนํา monosacharides ละลายในเบสจะเกิด enolization และ keto-enol tautomerization 
และนําไปสู่การเกิด isomerization ตัวอย่างเช่น ถ้านํา D-glucose ละลายใน calcium hydroxide 
ทิ0งไว้ประมาณ 2-3 วันจะเกิดผลิตภัณฑ์เป็น D-fructose และ D-mantose เกิดขึ้นในสารละลายด้วย 
เราเรียกปฏิกิริยาเหล่านี้ว่า Lobry de Bruyn-Alberda van Ekenstein transformation 
3) การเกิดสารประกอบ ethers
ไฮดรอกซีที เกาะอยู่บนนําตาลสามารถเกิดสารประกอบอีเทอร์ได้โดยใช้ alkyl halide 
4) การเกิดสารประกอบ Ester
 สาหรับ monosaccharide เมื อทําปฏิกิริยากับ acetic anhydride ใน เบสอ่อน จะสามารถ
เกิดปฏิกิริยากับหมู่ –OH ในวงนําตาลเกิดเป็น ester 
5) Cyclic acetals
จากปฏิกิริยา 1,2-diol กับ ketone จะเกิดสารประกอบ cyclic acetal ได้  
6) ปฏิกิริยา Oxidation ของ Monosacharide
 รีเอเจนท์ที ใช้ในการระบุหมู่ฟังก์ชันโดยทั วไปจะใช้ปฏิกิริยา oxidation ช่วยในการระบุหมู่ฟังก์ชันที มีอยู่บนสายนําตาล ตัวอย่างปฏิกิริยา Oxidation ของนําตาลโมเลกุลเดียวได้แก่ 6A Benedict’s หรือ Tollens’ reagents: Reducing sugarTollens testหรือบางครั้งรู้จักในชื่อ Silver mirror test เป็นปฏิกิริยาที ใช้ทดสอบนําตาลที ทําหน้าที เป็นนําตาลรีดิวซ์ (reducing sugar) ซึ่งจะให้ผล positive กับนําตาล aldoses และ ketose สารละลาย Benedict เป็นสารละลายที ทําหน้าที ตรวจสอบนําตาลรีดิวซ์เช่นเดี ยวกับ Tollens ที สามารถทําสอบนําตาลรีดิวซ์ได้ ซึ่งนําตาลรีดิวซ์จะเปลี ยนสารละลาย Benedict จากสีนําเงินเป็นสีแดง โดยปฏิกิริยาที เกิดขึ้นเกิดจาก Cu2+ไปเป็น Cu+ 
7) ปฏิกิริยา Reduction ของ Monosacharide
 Aldose และ Ketose สามารถถูกรีดิวซ์โดย NaBH4 เกิดสารประกอบ alditols 
8) การสังเคราะห์และการสลายพันธะของนํ0าตาล Monosacharide
 8A) Kiliani-Fischer Synthesis  เป็นวิธีการเติมคาร์บอนลงในสายโซ่ของ monosaccharide  ตัวอย่างเช่นในการสังเคราะห์ D-Erythrose และ D-Threose จาก D-Glyceraldehyde วิธีการสังเคราะห์ขั0นแรกเติม HCN เกิดเป็น Epimeric cyanohydrin 2 epimer จากนั0นเติม Ba(OH)2ตามด้วย H3O+จะเกิดผลิตภัณฑ์เป็น 
Epimeric aldonic acids ต่อจากนั0นเติม Na-Hg/H2O ที  pH 3-5 ขั0นตอนโดยสรุปดังสมการ 

3.2.3โอลิโกแซ็กคาไรด์ (oligosaccharide)  โอลิโกแซ็กคาไรด์ (oligosaccharide) นําตาลจําพวกโอลิโกแซ็กคาไรด์ประกอบด้วยนําตาล
โมเลกุลเดี ยวประมาณ 2-15 หน่วยสร้างพันธะด้วยพันธะไกลโคซิดิก ที พบมากที สุดของนําตาลชนิด
นี้คือนําตาลไดแซ็กคาไรด์ ซึ งเกิดจากนําตาลโมเลกุลเดี ยวรวมตัวกัน 2 หน่วยต่อกัน ได้แก่ ซูโครส
เป็นนําตาลที ได้จากต้นอ้อย แล็กโตส นําตาลในนํานม เป็นต้น

คุณสมบัติของนํ0าตาลรีดิวซ์ของไดแซ็กคาไรด์จะยังคงมีอยู่ถ้าหากว่าหมู่ –OH ที ต่ออยู่กับ
anomeric carbon ของมอนอแซ็กคาไรด์ตัวหลังยังเป็นอิสระที จะทําให้วงแหวนเปิดออกได้ เช่น ใน
กรณีของแลคโตส มอลโตส ในขณะที นํ0าตาลซูโครสจะหมดคุณสมบัติในการเป็นนํ0าตาลรีดิวซ์ 
เนื องจาก anomeric carbon ของฟรักโทสไปเชื อมต่อกับหมู่ OH ที  anomeric carbon ของกลูโคส 

2. พอลิแซ็กคาไรด์ (polysaccharide)  พอลิแซ็กคาไรด์ (polysaccharide) เป็นคาร์โบไฮเดรตโมเลกุลใหญ่ที ประกอบด้วย มอนอแซ็กคาไรด์หลายๆ โมเลกุลเชื อมต่อกันพอลิแซ็กคาไรด์ที สําคัญต่อสิ งมีชีวิต ได้แก่ แป้ง เซลลูโลส และไกลโคเจน ถ้าเราแบ่งพอลิแซ็กคาไรด์ตามหน้าที สามารถแบ่งออกได้เป็นสองประเภทคือ พอลิแซ็กคาไรด์สะสมและพอลิแซ็กคาไรด์โครงสร้าง
  
2.1 พอลิแซ็กคาไรด์สะสม
ซึ่งทําหน้าที่ สะสมอาหาร ได้แก่ แป้งในพืชและไกลโคเจนในสัตว์
  1) แป้ง (starch) เป็นสารโมเลกุลใหญ่ที ประกอบด้วยพอลิแซ็กคาไรด์ 2 ชนิดด้วยกันคือ อะไมโลส ซึ่งเป็นพอลิแซ็กคาไรด์แบบโซ่ตรงและอะไมโลเพกตินซึ งเป็นพอลิแซ็กคาไรด์แบบโซ่กิ ง โดยทั วไปแป้งประกอบด้วยอะไมโลสประมาณร้อยละ 20 และอะไมโลเพกตินประมาณร้อยละ 80 พืชจะสะสมกลูโคสในรูปของแป้งซึ่งพบแป้งมากในข้าว มันฝรั่ง ถั่ว และธัญพืช 
2) ไกลโคเจน (Glycogen) เป็นพอลิแซ็กคาไรด์ซึ งพบได้ในตับและกล้ามเนื่อสัตว์
ไกลโคเจนมีสูตรโครงสร้างคล้ายอะไมโลเพกติน แต่มีกิ งมากกว่าและสายโมเลกุลสั้นกว่าละลายนํา
ได้น้อย เกิดจากกลูโคสที ได้จากการย่อยอาหารสร้างพันธะต่อกัน แหล่งที่พบไกลโคเจนคือ ในกล้ามเนื่อ ในตับ ไกลโคเจนมีความสําคัญต่อการรักษาระดับนําตาลในเลือดให้คงที่
  2.2 พอลิแซ็กคาไรด์โครงสร้าง
คือพอลิแซ็กคาไรด์ที ทําหน้าที เป็นโครงสร้างของพืชและสัตว์ ได้แก่ เซลลูโลสและไคติน 
1) เซลลูโลส (cellulose) ประกอบด้วยกลูโคสจํานวนมากเชื อมต่อกันเป็นพอลิเมอร์
เช่นเดียวกับอะไมโลส แต่ลักษณะการเชื อมต่อของกลูโคสต่างกัน
   2) ไคติน (chitin) พบมากในเปลือกนอกของสัตว์ที ไม่มีกระดูกสันหลัง หรือผิวที่ห่อหุ้มแมลง เช่นกระดองปู เปลือกกุ้ง ประกอบด้วยอะเซติลกลูโคซามีน (N-acetyl-D-glucosamine)  โดย chitin ประกอบด้วยหน่วยย่อยของ N-acetyl-D-glucosamine ที เชื อมพันธะด้วยพันธะ  β(1-->4) Glycosidic linkage
2.3 สมบัติและปฏิกิริยาของคาร์โบไฮเดรต  กลูโคส ซูโครสหรือนําตาลทราย แป้ง และเซลลูโลสล้วนเป็นสารประกอบคาร์โบไฮเดรต แต่
จะแตกต่างกันที ขนาดโมเลกุลและมวลโมเลกุล เมื่อนํา นําตาลทราย แป้งและเซลลูโลสไปต้มกับกรด
ซัลฟิวริกจะเกิดปฏิกิริยาไฮโดรลิซิส เกิดผลิตภัณฑ์เป็นมอนอแซ็กคาไรด์สามารถทําปฏิกิริยากับ
สารละลายเบเนดิกส์ได้ตะกอนสีแดงอิฐ ถ้าพิจาณาการละลายนํา พวกโมเลกุลขนาดใหญ่จะละลาย
นําได้น้อยแต่ถ้าเป็นพวกมอนอแซ็กคาไรด์ และ ไดแซ็กคาไรด์ซึ งเป็นโมเลกุลขนาดเล็กจะละลายนํา
ได้ดี